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磷酸化調(diào)控泛素單體與Rad23A/Ubiquilin-1中泛素結(jié)合域互作的檢測(cè)
冉夢(mèng)琳; 覃凌云; 唐淳; 董旭 波譜與原子分子物理國(guó)家重點(diǎn)實(shí)驗(yàn)室、武漢磁共振中心(中國(guó)科學(xué)院武漢物理與數(shù)學(xué)研究所); 湖北武漢430071; 中國(guó)科學(xué)院大學(xué); 北京100049
- 磷酸化
- 蛋白質(zhì)之間相互作用
摘要：泛素(ubiquitin,Ub)是一種廣泛存在、高度保守的信號(hào)蛋白質(zhì),它能夠特異性識(shí)別成千上萬(wàn)種靶蛋白,以非共價(jià)方式行使不同的功能,其中包含蛋白質(zhì)降解.Ubiquilin-1(Ubql-1)和Rad23A作為兩種蛋白降解的轉(zhuǎn)運(yùn)因子,都包含有與泛素結(jié)合的結(jié)構(gòu)域,被稱(chēng)為泛素結(jié)合域(ubiquitin-associated domain,UBA).2014年,泛素S65位磷酸化修飾的特異性激酶PINK1被發(fā)現(xiàn),磷酸化使泛素在溶液中呈現(xiàn)舒展態(tài)與收縮態(tài)兩種互相轉(zhuǎn)換的構(gòu)象.本文通過(guò)核磁共振(nuclear magnetic resonance,NMR)技術(shù)對(duì)UBA和磷酸化泛素之間的相互作用進(jìn)行檢測(cè),觀測(cè)磷酸化對(duì)UBA和泛素結(jié)合的影響.實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明Rad23A-UBA2與Ubql-1 UBA都特異性的與磷酸化泛素的舒展態(tài)相互作用,但是磷酸化未改變泛素與UBA之間的親和力.值得注意的是與Ubql-1 UBA相互作用時(shí),磷酸化促進(jìn)了泛素收縮態(tài)向舒展態(tài)的轉(zhuǎn)換.
- 磷酸化
- 蛋白質(zhì)之間相互作用
摘要：泛素(ubiquitin,Ub)是一種廣泛存在、高度保守的信號(hào)蛋白質(zhì),它能夠特異性識(shí)別成千上萬(wàn)種靶蛋白,以非共價(jià)方式行使不同的功能,其中包含蛋白質(zhì)降解.Ubiquilin-1(Ubql-1)和Rad23A作為兩種蛋白降解的轉(zhuǎn)運(yùn)因子,都包含有與泛素結(jié)合的結(jié)構(gòu)域,被稱(chēng)為泛素結(jié)合域(ubiquitin-associated domain,UBA).2014年,泛素S65位磷酸化修飾的特異性激酶PINK1被發(fā)現(xiàn),磷酸化使泛素在溶液中呈現(xiàn)舒展態(tài)與收縮態(tài)兩種互相轉(zhuǎn)換的構(gòu)象.本文通過(guò)核磁共振(nuclear magnetic resonance,NMR)技術(shù)對(duì)UBA和磷酸化泛素之間的相互作用進(jìn)行檢測(cè),觀測(cè)磷酸化對(duì)UBA和泛素結(jié)合的影響.實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明Rad23A-UBA2與Ubql-1 UBA都特異性的與磷酸化泛素的舒展態(tài)相互作用,但是磷酸化未改變泛素與UBA之間的親和力.值得注意的是與Ubql-1 UBA相互作用時(shí),磷酸化促進(jìn)了泛素收縮態(tài)向舒展態(tài)的轉(zhuǎn)換.
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波譜學(xué)
- 預(yù)計(jì)1-3個(gè)月 預(yù)計(jì)審稿周期
- 0.67 影響因子
- 科學(xué) 快捷分類(lèi)
- 季刊 出版周期
主管單位：中國(guó)科學(xué)院;主辦單位：中國(guó)科學(xué)院武漢物理與數(shù)學(xué)研究所
